Cours de spectrométrie de masse

Leçon 1 • Unités, nomenclature et notation

Normalisez le vocabulaire et les unités utilisés tout au long du cours. Prévient les erreurs d'interprétation des spectres et des valeurs de la littérature.

Leçon 2 • Historique et portée de la spectrométrie de masse

Retrace le développement de la SM, des débuts de la physique des ions aux applications modernes. Établit le contexte expliquant l'existence de chaque composant instrumental.

Leçon 3 • Principes physiques fondamentaux

Couvre la physique des particules chargées dans les champs électrique et magnétique. Fournit la base quantitative pour comprendre la séparation des masses.

Leçon 1 • Ionisation par désorption laser assistée par matrice

Enseigne la sélection de la matrice MALDI, la préparation des échantillons et les paramètres du laser. Relie l'ionisation pulsée à la compatibilité avec l'analyseur à temps de vol.

Leçon 2 • Ionisation par électronébulisation

Explique le processus d'électronébulisation pour les molécules polaires, non volatiles et de grande taille. Relie les conditions de pulvérisation aux distributions d'états de charge observées dans les spectres.

Leçon 3 • Méthodes d'ionisation en phase gazeuse

Couvre l'ionisation électronique et l'ionisation chimique pour les analytes volatils. Relie l'énergie d'ionisation à l'étendue de la fragmentation et à la complexité spectrale.

Leçon 4 • Sources d'ionisation ambiantes et émergentes

Présente le DESI, le DART et les techniques d'ionisation à l'air libre apparentées. Met en évidence la préparation minimale des échantillons comme un avantage analytique clé.

Leçon 1 • Analyseurs à temps de vol

Dérive les équations du temps de vol et explique la conception du réflectron pour une meilleure résolution. Relie le TOF aux applications MALDI et à haut débit.

Leçon 2 • Analyseurs Orbitrap et FT-ICR

Explique le piégeage électrostatique dans l'Orbitrap et le piégeage magnétique dans le FT-ICR. Établit la base des mesures de masse exacte et à très haute résolution.

Leçon 3 • Analyseurs à piège à ions

Couvre le piégeage, l'isolement et la fragmentation dans les pièges à ions 3D et linéaires. Relie la capacité de stockage des ions aux expériences MSn présentées plus tard.

Leçon 4 • Filtres de masse quadripolaires

Explique le fonctionnement des tensions RF/CC et les diagrammes de stabilité des ions pour les quadripôles. Relie la vitesse de balayage et la résolution unitaire aux flux de travail quantitatifs de routine.

Leçon 1 • Schémas de fragmentation des groupes fonctionnels

Catalogue les pertes caractéristiques et les ions fragments pour les groupes fonctionnels courants. Permet une génération rapide d'hypothèses structurales à partir de spectres inconnus.

Leçon 2 • Flux de travail d'élucidation de structure de novo

Intègre les données isotopiques, de masse exacte et de fragmentation dans une stratégie d'élucidation par étapes. Prépare les étudiants et étudiantes aux tâches d'identification de composés inconnus.

Leçon 3 • Profils isotopiques et masse exacte

Explique les abondances isotopiques naturelles et leur effet sur les profils spectraux. Relie la mesure de masse exacte à la détermination de la formule moléculaire.

Leçon 4 • Lecture et annotation des spectres de masse

Enseigne l'identification de l'ion moléculaire, du pic de base et des amas isotopiques. Établit un flux de travail d'annotation cohérent utilisé tout au long du cours.

Leçon 1 • Fondamentaux de la GC-MS et interface

Couvre la sélection de la colonne, le gaz vecteur et l'interface capillaire directe vers la source d'ions. Relie la résolution chromatographique à la qualité spectrale et à la confiance dans l'identification.

Leçon 2 • Identification qualitative en SM couplée

Couvre la recherche dans les bibliothèques, l'appariement des temps de rétention et la notation spectrale pour l'identification des composés. Établit les critères de confiance d'identification utilisés dans les flux de travail réglementés.

Leçon 3 • Dépannage des systèmes SM couplés

Diagnostique les problèmes chromatographiques et de performance SM courants dans les systèmes couplés. Développe des compétences pratiques de maintenance essentielles pour la productivité en laboratoire.

Leçon 4 • Technologies d'interface LC-MS

Explique les interfaces ESI et APCI pour le couplage des colonnes en phase inverse et HILIC à la SM. Aborde les défis de compatibilité de la phase mobile et de suppression d'ions.

Leçon 1 • Conception du flux de travail SRM et MRM

Guide la sélection des transitions, l'optimisation de l'énergie de collision et l'équilibrage du temps de séjour pour le MRM. Produit une méthode quantitative complète prête pour la validation.

Leçon 2 • Paramètres de validation de méthode

Couvre l'exactitude, la précision, la LOD, la LOQ, la sélectivité et la stabilité comme paramètres de validation. Aligne la conception de la validation sur les directives bioanalytiques internationalement reconnues.

Leçon 3 • Stratégies d'étalonnage et fonctions d'ajustement

Enseigne l'étalonnage externe, l'étalonnage apparié à la matrice et la régression pondérée. Relie la conception de l'étalonnage à l'exactitude sur toute la gamme dynamique.

Leçon 4 • Étalons internes et dilution isotopique

Couvre les étalons internes marqués par isotopes stables et la théorie de la SM par dilution isotopique. Montre comment les étalons internes corrigent les effets de matrice et la variabilité du rendement de récupération.

Leçon 1 • Fragmentation des peptides et ions de séquence

Explique les séries d'ions b et y, les ions a et les pertes neutres provenant du clivage du squelette peptidique. Permet la validation manuelle des identifications peptidiques automatisées.

Leçon 2 • Flux de travail de protéomique ascendante

Enseigne l'acquisition de données LC-MS/MS, la recherche dans les bases de données et l'appariement des spectres peptidiques. Relie les identifications de peptides à l'inférence de protéines et au contrôle des faux positifs.

Leçon 3 • Stratégies de protéomique quantitative

Couvre la quantification sans marquage, le SILAC, le TMT et l'iTRAQ. Relie la stratégie de quantification à la conception expérimentale et à la puissance statistique.

Leçon 4 • SM descendante et native des protéines

Présente l'analyse des protéines intactes, la SM native et la caractérisation des complexes protéiques en phase gazeuse. Étend les compétences en protéomique aux questions de biologie structurale et des systèmes.

Leçon 1 • Spectrométrie de mobilité ionique couplée à la SM

Explique les principes de séparation par mobilité ionique à tube de dérive, onde progressive et piège à ions. Ajoute une dimension de section efficace de collision aux flux de travail de caractérisation structurale.

Leçon 2 • Imagerie par spectrométrie de masse

Enseigne le MALDI-MSI, le DESI-MSI et le SIMS pour la cartographie moléculaire spatialement résolue des tissus. Relie les spectres au niveau du pixel à l'interprétation histologique et pharmacologique.

Leçon 3 • Métabolomique et lipidomique par SM

Couvre les flux de travail de métabolomique non ciblée et ciblée, l'annotation des classes lipidiques et la cartographie des voies métaboliques. Intègre les données SM aux outils bioinformatiques pour l'interprétation biologique.

Leçon 4 • Applications de la SM en environnement et en salubrité alimentaire

Applique la SM à haute résolution et les méthodes multi-résidus au criblage de contaminants dans des matrices complexes. Démontre le reporting conforme aux réglementations et les flux de travail de criblage suspect.