Cours de spectrométrie de masse

Leçon 1 • Unités, nomenclature et notation

Normalise le vocabulaire et les unités utilisés tout au long du cours. Prévient les erreurs d'interprétation des spectres et des valeurs de la littérature.

Leçon 2 • Histoire et portée de la spectrométrie de masse

Retrace le développement de la SM depuis les premières découvertes en physique ionique jusqu'aux applications modernes. Établit le contexte expliquant pourquoi chaque composant instrumental existe.

Leçon 3 • Principes physiques fondamentaux

Couvre la physique des particules chargées dans les champs électriques et magnétiques. Fournit la base quantitative pour comprendre la séparation des masses.

Leçon 1 • Ionisation par désorption laser assistée par matrice

Enseigne la sélection de la matrice MALDI, la préparation des échantillons et les paramètres laser. Relie l'ionisation pulsée à la compatibilité avec l'analyseur à temps de vol.

Leçon 2 • Ionisation par électrospray

Explique le processus d'électrospray pour les molécules polaires, non volatiles et de grande taille. Relie les conditions de pulvérisation aux distributions d'états de charge observées dans les spectres.

Leçon 3 • Méthodes d'ionisation en phase gazeuse

Couvre l'ionisation électronique et l'ionisation chimique pour les analytes volatils. Relie l'énergie d'ionisation au degré de fragmentation et à la complexité spectrale.

Leçon 4 • Sources d'ionisation ambiantes et émergentes

Passe en revue le DESI, le DART et les techniques d'ionisation à l'air libre apparentées. Souligne la préparation minimale de l'échantillon comme un avantage analytique clé.

Leçon 1 • Analyseurs à temps de vol

Dérive les équations du temps de vol et explique la conception du réflectron pour une résolution améliorée. Relie le TOF au MALDI et aux applications à haut débit.

Leçon 2 • Analyseurs Orbitrap et FT-ICR

Explique le piégeage électrostatique dans l'Orbitrap et le piégeage magnétique dans le FT-ICR. Établit la base de la mesure ultra-haute résolution et de la masse exacte.

Leçon 3 • Analyseurs à piège ionique

Couvre le piégeage, l'isolement et la fragmentation dans les pièges ioniques 3D et linéaires. Relie la capacité de stockage des ions aux expériences MSn introduites plus tard.

Leçon 4 • Filtres de masse quadripolaires

Explique le fonctionnement des tensions RF/DC et les diagrammes de stabilité des ions pour les quadripôles. Relie la vitesse de balayage et la résolution unitaire aux flux de travail quantitatifs de routine.

Leçon 1 • Schémas de fragmentation des groupes fonctionnels

Catalogue les pertes caractéristiques et les ions fragments pour les groupes fonctionnels courants. Permet une génération rapide d'hypothèses structurales à partir de spectres inconnus.

Leçon 2 • Flux de travail d'élucidation structurale de novo

Intègre les données isotopiques, de masse exacte et de fragmentation dans une stratégie d'élucidation par étapes. Prépare les étudiants aux tâches d'identification de composés inconnus.

Leçon 3 • Schémas isotopiques et masse exacte

Explique les abondances isotopiques naturelles et leur effet sur les schémas spectraux. Relie la mesure de masse exacte à la détermination de la formule moléculaire.

Leçon 4 • Lecture et annotation des spectres de masse

Enseigne l'identification de l'ion moléculaire, du pic de base et des amas isotopiques. Établit un flux de travail d'annotation cohérent utilisé tout au long du cours.

Leçon 1 • Fondamentaux de la GC-MS et interface

Couvre la sélection de la colonne, le gaz vecteur et l'interface capillaire directe vers la source d'ions. Relie la résolution chromatographique à la qualité spectrale et à la confiance dans l'identification.

Leçon 2 • Identification qualitative en SM couplée

Couvre la recherche dans les bibliothèques, la correspondance des temps de rétention et le score spectral pour l'identification des composés. Établit les critères de confiance d'identification utilisés dans les flux de travail réglementés.

Leçon 3 • Dépannage des systèmes SM couplés

Diagnostique les problèmes chromatographiques et de performance SM courants dans les systèmes couplés. Développe des compétences pratiques de maintenance essentielles à la productivité du laboratoire.

Leçon 4 • Technologies d'interface LC-MS

Explique les interfaces ESI et APCI pour le couplage des colonnes en phase inverse et HILIC à la SM. Aborde les problèmes de compatibilité de la phase mobile et de suppression ionique.

Leçon 1 • Conception du flux de travail SRM et MRM

Guide la sélection des transitions, l'optimisation de l'énergie de collision et l'équilibrage du temps de séjour pour le MRM. Produit une méthode quantitative complète prête pour la validation.

Leçon 2 • Paramètres de validation de la méthode

Couvre l'exactitude, la précision, la LOD, la LOQ, la sélectivité et la stabilité comme paramètres de validation. Aligne la conception de la validation sur les directives bioanalytiques internationalement reconnues.

Leçon 3 • Stratégies de calibration et ajustement de courbe

Enseigne la calibration externe, la calibration appariée à la matrice et la régression pondérée. Relie la conception de la calibration à l'exactitude sur toute la gamme dynamique.

Leçon 4 • Étalons internes et dilution isotopique

Couvre les étalons internes marqués par des isotopes stables et la théorie de la SM par dilution isotopique. Démontre comment les étalons internes corrigent les effets de matrice et la variabilité du rendement d'extraction.

Leçon 1 • Fragmentation des peptides et ions de séquence

Explique les séries d'ions b et y, les ions a et les pertes de neutres lors du clivage du squelette peptidique. Permet la validation manuelle des identifications peptidiques automatisées.

Leçon 2 • Flux de travail en protéomique bottom-up

Enseigne l'acquisition de données LC-MS/MS, la recherche dans les bases de données et la correspondance peptide-spectre. Relie les identifications peptidiques à l'inférence protéique et au contrôle des faux positifs.

Leçon 3 • Stratégies de protéomique quantitative

Couvre la quantification sans marquage, le SILAC, le TMT et les approches iTRAQ. Relie la stratégie de quantification à la conception expérimentale et à la puissance statistique.

Leçon 4 • SM top-down et native des protéines

Introduit l'analyse des protéines intactes, la SM native et la caractérisation des complexes protéiques en phase gazeuse. Étend les compétences en protéomique aux questions de biologie structurale et systémique.

Leçon 1 • Spectrométrie de mobilité ionique couplée à la SM

Explique les principes de séparation par mobilité ionique en tube de dérive, onde progressive et piège à ions. Ajoute une dimension de section efficace de collision aux flux de travail de caractérisation structurale.

Leçon 2 • Imagerie par spectrométrie de masse

Enseigne le MALDI-MSI, le DESI-MSI et le SIMS pour la cartographie moléculaire spatialement résolue des tissus. Relie les spectres au niveau du pixel à l'interprétation histologique et pharmacologique.

Leçon 3 • Métabolomique et lipidomique par SM

Couvre les flux de travail de métabolomique non ciblée et ciblée, l'annotation des classes de lipides et la cartographie des voies métaboliques. Intègre les données SM aux outils bioinformatiques pour l'interprétation biologique.

Leçon 4 • Applications SM en environnement et sécurité alimentaire

Applique la SM à haute résolution et les méthodes multi-résidus au criblage de contaminants dans des matrices complexes. Démontre les flux de travail de signalement conformes à la réglementation et de criblage suspect.